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Résumé du colloque
Les métallothionéines (MT) sont des petites protéines riches en cystéine qui ont la capacité de lier certains ions métalliques (Zn2, Cu2, Cd2) et sont impliquées dans le métabolisme des métaux essentiels et dans la détoxification des métaux toxiques. Les gènes encodant les MT sont stimulables au niveau transcriptionnel par les métaux. Cette stimulation fait intervenir des éléments de régulation (MRE) présents en six copies (MREa à MREf) imparfaites dans le promoteur du gène MTI de souris. Le nombre de protéines nucléaires capables de lier les MRE n'a pas encore été clairement déterminé. Nous avons déjà purifié une protéine, MEP-1, capable de lier les différents MRE du promoteur MTI de la souris et nous rapportons ici l'identification d'une deuxième protéine nucléaire, MEP-2, qui lie spécifiquement l'élément MREc du promoteur MTI de la souris. Le site de liaison de MEP-2 chevauche le site consensus de liaison de MEP-1 dans la région MREc. Les deux protéines se distinguent par leur profil d'élution sur des colonnes d'héparine sépharose et d'affinité biotine-strptavidine couplée à des oligos MREa. Elles se distinguent aussi par leurs spécificités pour différents oligos lors d'empreintes à la DNAseI. Ces résultats démontrent qu'il existe au moins deux protéines capables de lier les éléments MRE du gène MTI de la souris. Les rôles respectifs de ces deux protéines dans la stimulation de la transcription du gène MT restent à être déterminés.
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