Identification de récepteurs lipidiques reconnus par Actinobacillus pleuropneumoniae et non-identification de récepteurs lipidiques reconnus par Actinobacillus
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Résumé de la communication
Actinobacillus pleuropneumoniae (App) est une bactérie à Gram-négatif appartenant à la famille des Pasteurellaceae. Agent étiologique de la pleuropneumonie porcine, ce microorganisme est responsable d'importantes pertes économiques au niveau de l'industrie porcine, un peu partout sur la planète. L'étape initiale de la colonisation bactérienne est bien connue pour être l'adhérence des microorganismes aux cellules de l'hôte. Chez App, cette liaison se ferait principalement via les molécules de lipopolysaccharide (LPS) qui constitueraient les adhésines majeures du microorganisme. Quelques molécules ont déjà été identifiées comme étant des récepteurs putatifs pour la bactérie. Cette dernière semble, entre autres, être capable de se lier à certains types de glycolipides commerciaux. Nos résultats préliminaires indiquent que les sérotypes 1 et 2 d'App et leurs LPS respectifs sont aussi capables de se lier à certains phospholipides commerciaux tels que le phosphatidyléthanolamine et le phosphatydylsérine. Les sérotypes 1 et 2 d'App montrent de l'adhérence à certains lipides extraits de poumons de porcs par la méthode de Folch et séparés par chromatographie en couche mince. L'identification de ces lipides par des colorations différentielles et par spectrométrie de masse va permettre d'en apprendre un peu plus sur les récepteurs lipidiques impliqués dans l'adhérence du microorganisme au tractus respiratoire de l'hôte.
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