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Identification des signaux responsables du bourgeonnement polarisé des rétrovirus dans les cellules épithéliales

Robert Lodge
Guy Lemay
Eric A. Cohen
Jean-Philippe Lalonde
RL

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Robert Lodge

Résumé du colloque

Les glycoprotéines d’enveloppe des rétrovirus leur confèrent la propriété de bourgeonner et d’être relâchés de manière spécifique à la membrane basolatérale des cellules épithéliales. Ce phénomène pourrait être pertinent lors de la transmission uro-génitale ainsi que dans la pathogénèse du virus de l’immunodéficience humaine (VIH-1), en favorisant l’accès du virus aux cellules sous-jacentes des muqueuses. Nous avons entrepris de localiser le signal responsable du ciblage basolatéral du VIH-1. Les cellules MDCK, lignée épithéliale bien caractérisée, sont cultivées sur une membrane semi-perméable et cotransfectées avec un plasmide proviral codant pour toutes les protéines du VIH-1 à l’exception de la protéine d’enveloppe exprimée par le second plasmide. Les virus libérés respectivement dans les milieux baignant les domaines apicaux ou basolatéraux sont alors quantifiés par immunodétection (ELISA), détectant la protéine majeure de la capside du VIH. Ce système nous a permis d’établir l’importance de la partie intracytoplasmique de la glycoprotéine du VIH dans son transport polarisé. La substitution des glycoprotéines de l’enveloppe du VIH par celles d’autres rétrovirus permet le bourgeonnement des virus pseudotypes spécifiquement à la membrane basolatérale. La région intracytoplasmique des glycoprotéines de rétrovirus possède des signaux contenant une tyrosine soupçonnés d’être impliqués dans le ciblage. Pour élucider leur rôle potentiel, nous avons entrepris la mutagénèse dirigée des quatre tyrosines de la partie intracytoplasmique des glycoprotéines du VIH. Chacune de ces tyrosines a été substituée par une sérine et ces glycoprotéines mutées ont été étudiées pour leur capacité d’entraîner le bourgeonnement polarisé. Les premiers résultats semblent indiquer l’importance de la tyrosine la plus rapprochée du domaine transmembranaire. Les données concernant l’effet de ces mutations sur l’incorporation des glycoprotéines au virus, ainsi que sur le cycle de multiplication viral seront aussi présentées.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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