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Résumé du colloque
Des études récentes ont identifié l'acide 12-kétoicosatétraénoïque (12-KETE) comme un des produits d'oxydation de l'acide arachidonique par les extraits de poumons humains. Nous avons démontré que le 12-KET est réduit à l'acide 12-hydroxyicosatétraénoïque (12-HETE) par les microsomes de foie de rat en présence de NAD(P)H (BBRC, 156: 1083-1089, 1988). Nous décrivons ici la cinétique d'activité des réductases 12-KETE dans les fractions microsomales de la peau et de leucocytes du rat. Contrairement à l'activité des microsomes de foie, les réactions catalysées par ces réductases sont fortement stéréosélectives, générant en très grande majorité de 12S-HETE (> 90% 12S-HETE déterminé par HPLC sur colonne chirale). Nous avons également observé que la réduction est plus efficace lorsque le NADH est utilisé comme cofacteur. Les résultats démontrent que les caractéristiques de l'activité réductase du 12-KETE diffèrent selon la source de microsomes et qu'il est possible d'obtenir une réduction enzymatique, stéréosélective du 12-KETE au 12S-HETE.
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