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Identification et caractérisation de la méthylation C-terminale des protéines de type ras dans le cortex rénal

Denis Gingras
Richard Beliveau
DG

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Denis Gingras

Résumé du colloque

La méthylation de la cystéine localisée au carboxy-terminal de certaines protéines liant le GTP, telles les produits des oncogènes ras, n’a été découverte que récemment et son rôle demeure à être établi. Nous avons examiné la distribution et la modulation de la méthylation C-terminale (MCT) dans diverses fractions subcellulaires isolées du cortex rénal de rat. Les protéines du cytosol, des membranes de la brosse (MB) et des membranes basolatérales (MBL) ont été incubées en présence du donneur de méthyl, S-adénosyl-L-méthionine[3H-méthyl], séparées sur SDS-PAGE et la radioactivité incorporée détectée par fluorographie. Des substrats de 21 et 41 kDa ont ainsi pu être détectés dans le cytosol, alors que les MB et MBL possèdent des substrats de 22 kDa et 23 kDa, respectivement. La méthylation des protéines de type ras est ainsi régulée en fonction de la température et du pH simulant. De plus, l’incubation de ces membranes dans des préparations en présence de 0.1 mM GTPγS, un analogue non-hydrolysable du GTP, résulte en une masse accrue de la méthylation des substrats de la MB et la MBL, mais pas dans le cytosol, indiquant un effet spécifique. Ces données indiquent la présence de trois activités MCT distinctes au niveau du cortex rénal. La stimulation de la MCT par le GTP suggère que ces activités jouent des rôles importants dans la régulation des fonctions rénales par les protéines de type ras.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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