Colloque

Immobilisation d'actine F par séquestration dans un gel d'agarose

Andrée Grandmont-Leblanc

Eliane Cermakian

Julian Gruda

Membre a labase

Andrée Grandmont-Leblanc

Résumé du colloque

On découvre des protéines contractiles dans une grande variété de cellules non musculaires. La myosine varie beaucoup d'un organisme à l'autre, ce qui la rend particulièrement intéressante à étudier. Les méthodes traditionnelles de purification de cette protéine sont, pour la plupart, longues et peu efficaces, étant donné sa faible quantité dans les cellules non musculaires. Comme de l'aminoréaction spécifique entre l'actine et la myosine, la chromatographie d'affinité pourrait s'avérer une méthode de premier niveau. On a déjà réussi à fixer chimiquement de l'actine à l'agarose mais cette méthode n'a jamais été utilisée avec la myosine. Nous avons mis au point une méthode qui permet d'immobiliser l'actine sans l'altérer sur Sepharose. Cette méthode utilise du formaldéhyde à faible polymérisation et de l'aminoréaction entre l'actine et la myosine à l'intérieur de Sepharose, de sorte que l'actine et la myosine musculaire soient capturées dans un gel. Les conditions optimales à partir de Sepharose lent séquestrant l'actine et la myosine musculaire ont été déterminées par des tests enzymatiques actifs. Ces protéines ont été élues avec de faibles concentrations d'ATP ou de pyrophosphate. Il semble donc que cette méthode pourrait être appliquée à la purification de myosine d'origine non musculaire.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Sherbrooke

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