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Immunodétection de la carboxyle méthyltransférase de classe II: distribution tissulaire et subcellulaire

Diane Bilodeau
Richard Beliveau
Dominique Bovin
DB

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Diane Bilodeau

Résumé du colloque

Les carboxyle méthyltransférases de classe II (CMT II) catalysent le transfert d'un groupement méthyle du S-adénosyl-L-méthionine sur le groupement carboxyle de nombreuses protéines. Ses substrats étant des résidus aspartyles altérés, un rôle a été postulé pour cette enzyme dans les phénomènes liés au vieillissement. Nous avons produit des anticorps polyclonaux dirigés contre un peptide dont la séquence correspond à 14 acides aminés C-terminaux de la protéine. Les anticorps purifiés par affinité reconnaissent la CMT II en immunobuvardage et la spécificité de cette reconnaissance a pu être démontrée par déplacement à l'aide de l'épitope. La distribution tissulaire et subcellulaire de l'enzyme immunodétectée a été quantifiée et corrélée à son activité. Les plus hauts niveaux sont retrouvés dans les cytosols de cerveau et de testicules. L'enzyme est également détectée dans les cytosols d'érythrocytes, de thymus, de cœur, de rate, de rein, de pancréas et de foie, de même que dans les membranes de quelques organes. Dans le cytosol de rein, l'activité enzymatique est réduite de 57% après immunoprécipitation avec 6 μg d'anticorps.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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