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Résumé du colloque
La calrétinine, à l'instar de la calbindine et de la parvalbumine, est une protéine liant le calcium. Beaucoup étudiée chez les rongeurs, on lui connaît une distribution hétérogène sur toute l'étendue du système nerveux central. Toutefois, très peu de données sont disponibles chez les primates. Une étude immunohistochimique ayant comme sujets le singe écureuil (Saimiri sciureus) et l'humain et comme cible le thalamus fut effectuée dans le but de localiser cette protéine. Des particularités communes dans le patron d'immunoréactivité calrétinine extraites chez les deux espèces, soit une très intense immunoréactivité de fibres en corps cellulaires au niveau des noyaux de la ligne médiane et du limitant externe dans la région du complexe nucléaire centre médian parafasciculaire. Une caractéristique unique qui distingue le singe du primate est la présence d'une intense neuro réactivité calrétinine en comparaison avec la même structure chez le singe. Les corps cellulaires et les fibres sont présents en plus grande quantité et est également plus facile à distinguer les principaux types neuronaux spécifiques dans ce noyau. Un phénotype semblable marque les paracentralis du primate qui sont aussi beaucoup plus de fibres et de périkarya immunoréactifs. Le médiodorsal est lui aussi très différent chez le singe en comparaison avec l'humain. Chez le singe écureuil, le neuropile et les corps cellulaires adoptent un patron de régionalisation caractéristique fortement calrétinine positive, phénomène qui ne semble pas particulier à l'humain. Notre étude montre que dans le thalamus des primates la calrétinine est distribuée suivant des patrons qui sont spécifiques au singe et à l'homme.
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