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Résumé du colloque
Cette étude visait à déterminer les conditions d'inhibition de différentes enzymes protéolytiques d'origine pancréatique dans le but de modifier l'activité enzymatique globale de la pancréatine et d'en mesurer l'effet sur la digestibilité des différentes protéines en condition in vitro. Plusieurs inhibiteurs ont été étudiés pour trouver ceux qui répondaient le plus à nos besoins: inhibition maximale d'une enzyme cible (ex: la trypsine) avec un effet minimal sur les autres enzymes (chymotrypsine, carboxypeptidases A et B et élastase). Après une préhydrolyse, pepsique de 30 minutes, les substrats protéiques (caséine, protéines de soya, de poisons ou de colza ont été digérés à la pancréatine pendant 6 heures avec analyse simultanée des produits de digestion. Par autocatalyse, l'activité trypsique et chymotrypsique de la pancréatine diminuée de 50% durant la digestion de la caséine et de soya, et de 20% durant celle du poisson. Dans ces conditions expérimentales, l'inhibition de l'activité trypsique par addition d'inhibiteur trypsique de soya II A) demeure constante. En l'absence d'inhibiteur, le taux de digestion de la caséine est de 50% pour la caséine, le poisson et le colza et de seulement 11% pour le soya. Le faible taux de diminution de l'activité de la protéine de soya pourrait s'expliquer par la présence d'un facteur antitrypsique dans la protéine de soya qui limite l'effet de l'ajout de ce type d'inhibiteur. Étant donné la spécificité de chaque enzyme du mélange, la nature des produits de digestion est affectée différemment d'un substrat à l'autre.
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