Colloque

Implication du sentier de la MAP kinase p38 dans la réponse cellulaire précoce au choc thermique

Jacques Landry

Sonia Dorion

Jimmy R Thériault

Steve J Charette

Herman Lambert

Membre a labase

Jacques Landry

Résumé du colloque

Le réponse au choc thermique illustre d'une façon des plus spectaculaires la capacité de réaction des cellules au stress. En plus d'une activation transcriptionnelle conduisant à l'accumulation des protéines de choc thermique et l'acquisition d'une thermorésistance extrême, une température élevée induit en quelques minutes une activation de plusieurs sentiers de signalisation dont celui de la MAP kinase p38. p38 active la MAPKAP kinase-2, conduisant à son tour à l'activation par phosphorylation de fonctions thermoprotectrices de la protéine de choc thermique HSP27. Le sentier p38 est activé aussi par de nombreux agonistes et agents stressants. L'activation de p38 par la chaleur implique l'action en cascade de la p38 kinase MKK3/6 et de la p38 kinase kinase ASK1. Ces mêmes éléments sont aussi utilisés dans le cas de l'activation du sentier p38 par le stress oxydant. Plus en amont, cependant, les sentiers deviennent très spécifiques révélant l'existence d'un sentier thermosensible spécialisé. HSP27 est normalement exprimée sous la forme d'un volumineux multimère de quelques 700 kDa. La phosphorylation cause la dissociation du multimère en dimère exposant ainsi de nouveaux sites sur la molécule et changeant la nature de ses effecteurs. Daxx est une des cibles spécifiques de la forme phosphorylée et dimérique de HSP27. Lors du choc thermique ou de l'activation du sentier pro-apoptotique Fas, Daxx est transloquée du noyau vers le cytoplasme, où il induit une forme d'apoptose indépendante des caspases. La forme phosphorylée de HSP27 bloque la translocation de Daxx et prévient son action cytotoxique. L'activation de la MAP kinase p38 en réaction précoce à une élévation de température pourrait donc agir comme élément important d'une réaction cellulaire homéostatique.

Contexte

Section :

Réception et transduction de signaux cellulaires

Thème du colloque :

Réception et transduction de signaux cellulaires

Hôte : Université de Sherbrooke

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