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Implication d'une protéine liant le GTP dans la méthylation des protéines du cortex rénal

Denis Gingras
Richard Beliveau
DG

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Denis Gingras

Résumé du colloque

Les carboxyl méthyltransférases (CMT) catalysent la méthylation des résidus carboxyles des protéines, régulant la neutralisation de certaines charges négatives impliquées dans la régulation des fonctions jouées par les protéines. Nous avons examiné la distribution et la modulation de l'activité CMT dans diverses fractions subcellulaires isolées du cortex rénal. Une activité CMT a ainsi pu être détectée dans la membrane à bordure en brosse, le lysosome et la membrane basolatérale (MBL) de ces cellules. Ces activités possèdent une sensibilité différente à certains modificateurs chimiques des protéines, tel le NEM. De plus, l'incubation des membranes des diverses fractions en présence de 0.1 mM GTPγS, un analogue non-hydrolysable du GTP qui provoque l'activation des protéines G, résulte en une hausse marquée de la méthylation des protéines cytosoliques et de la MBL. L'ADP-ribosylation d'une protéine de 40 kDa par la toxine pertussique (reconnaissant les protéines G inhibitrices - Gi) provoque également une stimulation de la méthylation, alors que la toxine du choléra n'a aucun effet. La modulation des CMT cytosolique et de la MBL par une protéine Gi suggère que ces activités pourraient être impliquées dans la transduction de messages hormonaux. Cette distribution fonctionnelle suggère donc un rôle important des activités de méthylation dans la régulation hormonale du rein.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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