Colloque

Implications stéréochimiques des interactions hélice-α-hélice-α. Une étude à l'interface air-eau

Pierre Lavigne

Jean-Joseph Max

Pierre Tancrède

François Lamarche

Membre a labase

Pierre Lavigne

Résumé du colloque

Dans le but de mieux lire les interactions entre hélices-α dans les protéines hélicoïdales, nous avons étudié les isothermes de pression et de potentiel de surface de deux homopolypeptides hydrophobes organisés en hélice-α, le poly-L-alanine et la poly-L-leucine. Les résultats des isothermes sont analysés au moyen d'un modèle géométrique simple qui permet le calcul des rayons interne et externe des hélices-α. À partir de ces deux rayons, il est possible de déterminer la distance entre deux hélices adjacentes. Nous montrons que les aires résiduelles se décomposent lors d'un repli des polypeptides correspondant à une organisation croisée des hélices-α. En réduisant davantage l'aire disponible, les isothermes de pression de surface montrent une perte d'influence correspondant à une distance inter-hélice pour laquelle les hélices-α ont leurs chaînes latérales complètement interdigitées. Nous proposons, à partir des paramètres de l'hélice-α et de ce qui est connu sur la structure des protéines hélicoïdales allongées, que cette interdigitation les hélices-α à l'interface air/eau sont organisées en super-hélices ("coiled-coils").

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université de Montréal

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