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Importance des charges de la mélittine dans son interaction avec les lipides

Julie Grenier
Michel Lafleur
John R. Silvius
Alain Fournier
JG

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Julie Grenier

Résumé du colloque

Le but de cette étude est de mettre en évidence l'importance des résidus basiques de la mélittine sur son affinité pour les lipides et son effet sur leur organisation. La mélittine est un peptide amphiphile de 26 acides aminés dont 4 des 6 résidus du bout C terminal sont chargés positivement à pH physiologique. Le comportement d'analogues de mélittine pour lesquels des charges en C terminal ont été omises ou pour lesquels des résidus chargés ont été modifiés chimiquement est étudié. Les propriétés de fluorescence du Trp19 nous ont permis d'établir que l'affinité pour des bicouches augmente lorsqu'on réduit le nombre de charges positives sur le peptide. La présence de lipides chargés négativement augmente aussi l'affinité des peptides. Cependant, cet effet est moins important lorsqu'on réduit le nombre de charges sur le peptide. Des expériences d'extinction de la fluorescence montrent que la position de la mélittine et de ses analogues dans la bicouche est semblable. Les propriétés de micellisation des assemblages lipidiques induites par la mélittine sont observées par RMN du 31 P. Dans ce cas, la variation du nombre de charges sur le peptide influence le pouvoir de micellisation. Ces résultats mettent en évidence le rôle des interactions électrostatiques dans le système mélittine/lipides.

Contexte

Section :
Colloque pluridisciplinaire sur les biomembranes
news icon Thème du colloque :
Colloque pluridisciplinaire sur les biomembranes
manager icon Responsables :
Martin Zuckermann
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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