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Importance des produits d'hydrolyse dans la formation de domaines de phospholipase A2 à l'interface air-eau

Michel Grandbois
Kevin Maloney
David Grainger
Christian Salesse
MG

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Michel Grandbois

Résumé du colloque

Il a été montré par microscopie à épifluorescence que la phospholipase A2 (PLA2) attaque de façon spécifique les monocouches de dimyristoylphosphatidylcholine en formant des domaines de PLA2 à l'interface air-eau. Grainger et al., 1990, Biochim. Biophys. Acta 1023, 365-379; 1 1 6 de présenter, et 1992, Biochim. Biophys. Acta, 1106, 178-188) que les deux produits d'hydrolyse, l'acide palmitique et le lysophosphatidylcholine (lyso-PC). Pour vérifier cette hypothèse, nous avons utilisé des phospholipides synthétiques suivants: 1-palmitoyl, 2-caproyl-sn-3-phosphocholine (C16C6-PC) and 1-caproyl, 2-palmitoyl-sn-3-phosphocholine (C6C16-PC). L'hydrolyse de C16C6-PC produit un acide gras à courte chaîne (C6) soluble et un lyso-PC non soluble alors que l'hydrolyse de C6C16-PC entraîne la formation d'un acide gras non soluble (C16) et un lyso-PC soluble. L'observation par microscopie à épifluorescence, la mesure de la réduction de l'aire moléculaire et de la valeur du potentiel de surface au cours de l'hydrolyse de chacun des films lipidiques a permis de montrer que l'acide gras était le produit d'hydrolyse entraînant la formation de domaine de PLA2. De plus, la présence de lyso-PC ne semble pas être nécessaire à la formation de ces domaines.

Contexte

Section :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
news icon Thème du colloque :
Complexes lipide-protéine : organisation et fonctions
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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