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Résumé du colloque
Les activités microsomales hépatiques d'hydroxylation de l'aniline et de dééthylation du 7-éthoxycoumarine augmentent, après éthanol, en proportions supérieures à l'augmentation du cytochrome P-450. Nous avons donc séparé par chromatographie, 6 formes de cytochrome P-450. La reconstruction de l'activité catalytique de chacune de ces formes de cytochrome P-450 a démontré que le métabolisme hépatique de l'aniline et du 7-éthoxycoumarine dépend de 2 isoenzymes différentes du cytochrome P-450. L'isoenzyme du cytochrome P-450 responsable du métabolisme de l'aniline a présenté chez des rats prétraités à l'éthanol, des augmentations quantitatives et qualitatives de l'activité catalytique. Pour sa part, l'isoenzyme responsable du métabolisme du 7-éthoxycoumarine a présenté chez des rats prétraités à l'éthanol, un changement quantitatif seul. Ces résultats suggèrent que l'augmentation de biotransformations après consommation chronique d'éthanol est le résultat de l'induction différentielle, qualitative et/ou quantitative, de plus d'une isoenzyme du cytochrome P-450, chacune ayant des spécificités de substrats différentes.
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