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Influence des inhibiteurs des peptidases sur les activités biologiques des neurokinines, kinines et angiotensines au niveau des divers organes isolés

Noureddine Rouissi
Domenico Regoli
Daniela Jukic
Nour-Eddine Rhaleb
François Nantel
NR

Membre a labase

Noureddine Rouissi

Résumé du colloque

Pour évaluer l'importance de la dégradation enzymatique dans l'activité biologique des peptides (substance P et homologues, kinines et angiotensines), les effets myotropes de ces peptides furent mesurés dans différents tissus isolés, à savoir l'artère carotide de chien, l'artère pulmonaire de lapin, la veine porte de rat, les vessies de cobaye, et la rate de hamster et l'iléon de cobaye. Une étude comparative des réponses obtenues en l'absence et en présence des divers inhibiteurs des peptidases, le captopril, le thiorphan, le phosphoramidon, la chymostatin et la bestatine, révéla que dans les préparations vasculaires, la peptidase la plus importante est l'enzyme de conversion de l'angiotensine, tandis que dans des vésicules de cobaye et de hamster, au moins deux autres peptidases semblent être impliquées dans la dégradation des peptides.

Contexte

Section :
Pharmacologie et toxicologie
news icon Thème du colloque :
Pharmacologie et toxicologie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

Pharmacologie et toxicologie
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Thème du colloque :

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Noureddine Rouissi
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Récepteurs des kinines
Domenico Regoli