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Résumé du colloque
L'actine est la principale protéine responsable de la motilité cellulaire. On ignore cependant comment cette protéine est organisée dans la cellule non musculaire ni comment elle interagit avec d'autres protéines contractiles pour provoquer le mouvement. Dans ce travail, nous avons étudié par microscopie électronique l'action des virtoxinones sur l'actine du cytoplasme démembrané de Amoeba proteus. Les virtoxinones sont des peptides cycliques qui induisent la polymérisation spécifique de l'actine. Nos résultats montrent que une virtoxinones induit également l'arrangement de l'actine dans le cytoplasme démembrané de Amoeba proteus. L'actine, présente sous forme de filaments isolés en absence de toxines, s'organise en réseaux tridimensionnels pour de faibles concentrations de virtoxinones, puis sous forme de fibrilles et de filaments parallèles pour de fortes concentrations. Cette interaction accrue des filaments d'actine sous l'effet des virtoxinones forme ainsi des structures de plus en plus rigides. On observe alors une inhibition du mouvement du cytoplasme démembrané. Il est conclu que le mouvement amiboïde implique une diminution de l'interaction entre les filaments d'actine. L'existence d'actine hautement polymérisée est incompatible avec le mouvement.
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