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Résumé du colloque
La cinétique de l'hydrolyse de l'ATP par la myosine dans une solution 0.005 M de chlorure de calcium a été étudiée à différentes températures en fonction du pH. La vitesse de la réaction à haute concentration de substrat augmente à mesure que le pH s'élève. Aucun palier n'est évident avant qu'il n'y ait désactivation de la myosine. En portant l'inverse de la constante de Michaelis en fonction du pH, on obtient la courbe en cloche classique.
Ces résultats se décrivent bien, en supposant l'existence de deux points de contact affectés par le pH entre l'enzyme et le substrat et en admettant une attaque par un agent nucléophile sur le complexe enzyme-substrat. Un mécanisme incorporant ces détails sera discuté.
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