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Ingénierie génétique et cristallographique des protéines: Deux approches complémentaires dans l'étude structurale fonction de l'enzyme glycolytique aldolase

Jurgen Sygusch
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Jurgen Sygusch

Résumé du colloque

L'aldolase est un enzyme glycolytique abondant et largement répandu qui clive réversiblement le fructose bisphosphate en triose phosphate. La structure tridimensionnelle de l'enzyme récemment déterminée à 2.1 résolution. Le site actif dans chaque sous-unité est localisé au milieu d'une structure tertiaire type "baril" composé de feuillets β et en entouré par des hélices α. La mutagenèse dirigée a été utilisée pour identifier le rôle fonctionnel des acides aminés impliqués dans la formation des intermédiaires covalents entre substrat et enzyme et celui essentiel pour le clivage du substrat. La comparaison entre les structures de deux isozymes de mammifères a indiqué que le COOH terminal de l'enzyme est relativement mobile et couvre le site actif. La spécificité isozymique de ces aldolases est dépendante de la séquence du COOH terminal de l'aldolase.

Contexte

Section :
Structure tridimensionnelle, une approche moléculaire moderne
news icon Thème du colloque :
Structure tridimensionnelle, une approche moléculaire moderne
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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