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Inhibition de la réplication du virus de l'Herpès Simplex par des dérivés peptidiques qui empêchent l'association des sous-unités de la ribonucléotide réductase

Christiane Bousquet
Nathalie Dansereau
James Chafouleas
Anne-Marie Bonneau
CB

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Christiane Bousquet

Résumé du colloque

La ribonucléotide réductase (RR) est une enzyme cruciale pour la réplication du virus de l'Herpès Simplex (VHS). Cette enzyme catalyse la formation des désoxyribonucléotides à partir des ribonucléotides nécessaires à la synthèse de l'ADN viral. La RR du VHS est composée de deux sous-unités, homodimériques (R1: 140 kDa et R2: 38 kDa) qui doivent être associées pour former une unité catalytique active. Nous avons démontré que la sous-unité R2 de la RR joue un rôle important dans le contact et des peptides dont la structure est semblable à celle de cette protéine bloquent la RR virale sans toutefois inhiber la réplication du VHS. Dans ce rapport, nous démontrons l'activité antivirale in vitro de deux puissants inhibiteurs peptidiques: B1-LD 598 et B1-LD 733. Nos résultats démontrent pour la première fois, qu'il est possible de développer des inhibiteurs puissants et sélectifs, à partir d'une séquence peptidique, qui exercent aussi une activité antivirale contre VHS-1 et VHS-2. Les deux dérivés peptidiques interagissent de façon synergistique avec l'acyclovir, un inhibiteur de l'ADN polymérase virale. De plus, ils inhibent la réplication des souches de VHS résistantes à l'acyclovir. Ces études démontrent clairement que la prévention de l'association des sous-unités de la RR virale par un inhibiteur peptidique peut diminuer la réplication du VHS in vitro.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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