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Inhibition de la traduction de la hsp 23 par un ARN antisens

Louis-M. Nicole
Robert M. Tanguay
LN

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Louis-M. Nicole

Résumé du colloque

Les fonctions précises des protéines du choc thermique (hsp), synthétisées dans presque toute cellule en situation de stress environnemental, sont encore inconnues. À ce sujet, des ARN antisens spécifiques pourraient être employés dans le but d'inhiber l'expression d'ARN messagers de hsp et ainsi d'obtenir certaines informations sur les fonctions des protéines correspondantes. Cependant, ces ARN doivent être de petites tailles moléculaires (27, 22, 26 et 23 kbp), et possèdent des homologies de séquence élevées. Ceci pourrait diminuer l'efficacité de l'approche antisens, puisqu'un seul ARN pourrait inhiber la traduction de plus d'un ARNm. Pour étudier cette question, le gène de la hsp 23 de drosophile a été dérivé dans les vecteurs pTZ18R et pTZ19R, respectivement dans les orientations sens et antisens. L'ARN antisens transcrit in vitro a été mélangé à de l'ARN extrait de cellules de drosophile soumises à un choc thermique et a été incubé dans un système de traduction acellulaire. Dans ces conditions, et malgré les homologies de séquence entre les gènes hsp, l'ARN antisens dirigé contre la hsp 23 bloque uniquement la traduction de la hsp 23. L'addition d'ARN antisens à l'ARN acellulaire in vitro synthèse de hsp 23 in vitro lorsque la concentration d'ARN antisens est supérieure à celle d'ARN sens par un facteur de 2.5 ou plus.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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