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Inhibition de l'activité de la 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase par les œstrogènes dans les cellules HeLa humaines transfectées

Naima Hida
Fernand Labrie
Van Luu-The
NH

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Naima Hida

Résumé du colloque

La 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase (3β-HSD) est l'enzyme qui catalyse la transformation du précurseur DHEA en 4-androstènedione, une étape essentielle dans la formation des androgènes et des œstrogènes actifs dans les gonades et les tissus périphériques. Deux types de 3β-HSD ont été isolés et caractérisés récemment dans notre laboratoire. Les transfections des cellules HeLa de vecteurs d'expression encodant la 3β-HSD de type I et le type II indiquent que les deux types d'enzyme transforment aussi bien DHEA que PREG et Δ5-DIOL. Cependant, le Km pour la 3β-HSD de type I est 10 fois inférieur à celui du type II. Nous avons pu observer également que l'estrone et l'estradiol sont des inhibiteurs puissants de l'activité des deux types de 3β-HSD. Les valeurs de Ki apparents sont respectivement 5.59 nM et 12.5 nM pour le type I et 13 nM et 28.9 nM pour le type II. Ces résultats suggèrent l'existence d'un mécanisme de rétrocontrôle négatif possible de l'estrone et de l'estradiol via l'activité de 3β-HSD dans les tissus cibles. Ce phénomène est particulièrement intéressant dans le cas des cellules estrogéno-dépendantes, telles les tumeurs mammaires, où une inhibition de la transformation de DHEA en 4-androstènedione diminuerait la production des œstrogènes actifs.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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