Colloque

Interaction cytosquelette-membrane: Mise en évidence d'une interaction directe entre l'actine et les lipides

Claude Cigouviaud

Membre a labase

Claude Cigouviaud

Résumé du colloque

Il est généralement admis dans la littérature que les microfilaments d'actine sont attachés aux membranes par l'intermédiaire de protéines intrinsèques. Plusieurs de ces protéines ont été identifiées et auraient un rôle dans le contrôle de l'interactions des microfilaments avec les membranes. Nous avons cependant montré que l'actine peut aussi se fixer directement aux phospholipides membranaires. Cette interaction actine-lipides n'est possible qu'en présence de cations divalents et est inhibée par les cations monovalents. Cette interaction est donc de nature électrostatique. D'autre part, la fixation de l'actine aux lipides n'est possible qu'avec les lipides saturés tels les DSPC ou le DPLC mais non avec les lipides insaturés tels le DOPC. Des études par FTIR sous haute pression ont montré que l'actine subit un changement de conformation important lors de son contact avec les lipides, caractérisé par une augmentation des feuillets β parallèles. Ce changement de conformation favorise l'interaction entre les monomères d'actine et rend la protéine plus stable à la dénaturation induite par la pression. Par FCS et polarisation de fluorescence, il a été montré que l'actine ne pénètre pas dans la membrane lipidique. Il est proposé un modèle selon lequel les cations divalents formeraient des ponts entre les charges négatives de l'actine et celles des lipides.