Colloque

Intéraction de la protéine G des rétines bovines avec les membranes

Sonya Grenier

Patrick Lague

Christian Salesse

Membre a labase

Sonya Grenier

Résumé du colloque

La rhodopsine activée subit un changement conformationnel lui permettant de lier et d'activer, par l'échange d'un GDP pour un GTP, la sous-unité α de la protéine G visuelle aussi appelée Tα-GTP. Après avoir lié le GTP, la sous-unité α de la protéine G se sépare des sous-unités βγ (Tβγ) et de la rhodopsine. Tα-GTP est responsable de l'activation de la phosphodiestérase. Le GTP est ensuite lentement hydrolysé en Tα-GDP qui se réassocie aux sous-unités Tβγ. Cependant, on ne sait toujours pas si la liaison de la transducine aux membranes disclales implique seulement les sous-unités βγ ou à la fois Tβγ et Tα-GDP. On a donc mesuré la liaison de Tα-GDP avec des monocouches de lipides à pression constante et à aire moléculaire constante. Les résultats montrent que la Tα-GDP se lie faiblement aux lipides de la monocouche et qu'elle a une préférence marquée pour la phosphatidyléthanolamine (PE) par rapport à la phosphatidylcholine et à la phosphatidylsérine. Cependant, en absence de NaCl on n'observe pas de liaison de Tα-GDP à la membrane alors qu'en absence de MgCl2, on mesure seulement une faible liaison de la membrane.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université du Québec à Rimouski

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