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Résumé du colloque
Nous avons étudié l'interaction de Lys-Trp-Lys avec des vésicules de phosphatidylglycérol naturel (PG) ou synthétique : dimyristoyl et dipalmitoylphosphatidylglycérol (DMPG, DPPG) en observant les changements de fluorescence du Trp. Nous avons ainsi montré la nécessité d'une complémentarité de charge pour positionner le peptide à l'interface. D'autre part, l'intensité, les durées de vie et le maximum d'émission de fluorescence indiquent que le Trp est situé entre les têtes polaires, au niveau du glycérol. Des compétitions avec des peptides de structure Lys-X-Lys ont permis d'estimer la part des résidus hydrophobes dans l'interaction. Ces peptides diminuent progressivement la température de transition, Tm, de vésicules de DPPG. L'effet maximum est observé pour Lys-Trp-Lys et correspond à un abaissement de Tm de 7°C.
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