Colloque

Interaction entre la glutamyl-ERNA synthétase de Bacillus subtilis et une protéine régulatrice

M. Proulx

J. Laponte

Membre a labase

M. Proulx

Résumé du colloque

Nous avons purifié la glutamyl-ERNA synthétase (GLURS) de Bacillus subtilis jusqu'à homogénéité. L'électrophorèse de cette enzyme dans des conditions dénaturantes donne deux bandes de protéine, correspondant donc deux dimères, avec des poids moléculaires 65 000 daltons (a) et 47 000 daltons (B). Nous avons séparé ces deux molécules sur DEAE chromatographie et phosphocellulose. Seul le polypeptide a est responsable de l'activité GLURS. Le polypeptide B semble régulateur de l'enzyme et peut modifier l'affinité pour ses substrats (ATP, glutamate et ERNA). Des y-globulines spécifiques à la GLURS ont pu également précipiter à partir d'un extrait cellulaire la GLURS sous sa forme B, ce qui indique que cette structure est analogue à celle de la GLURS libre. Le calcul ont été poids moléculaire est basé sur la condition de dissociation associée avec une protéine de 65 000 daltons (J. Biol. Chem. 247, 4982-85 (1972)).

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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