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Interaction entre les petites protéines de choc thermique de Drosophila melanogaster et une protéine impliquée dans la protéolyse, UBC9

Denis R. Joanisse
Yutaka Inaguma
Robert M. Tanguay
DR

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Denis R. Joanisse

Résumé du colloque

Les petites protéines de choc thermique (small Heat shock proteins, sHsps) sont rapidement induites lors d’un stress cellulaire. Elles sont aussi exprimées en absence de stress lors du développement. Or, leurs fonctions dans ces conditions ne sont pas connues. En utilisant l’approche du système double-hybride, nous avons identifié une protéine de Drosophila melanogaster impliquée dans la protéolyse, UBC9 (Ubiquitin-conjugating enzyme 9), qui intéragit avec les sHsps de drosophile ainsi qu’avec la Hsp27 humaine. UBC9 est localisé au locus 21D où l’on retrouve 2 bandes d’hybridation. Le gène d’UBC9 est sans intron. En utilisant un anticorps polyclonal généré contre UBC9 nous démontrons que le profil d’expression de la protéine durant l’embryogénèse et la métamorphose est similaire à celui de Hsp27. De plus, l’immunoprécipitation démontre qu’UBC9 se lie préférentiellement à Hsp27 de D. melanogaster. Ces résultats suggèrent que les sHsps sont impliquées dans la régulation du principal système protéolytique activé lorsque la cellule est soumise au stress.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
manager icon Responsables :
Alan Anderson
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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