Colloque

Isolation et caractérisation d'une ATPase Ca2+ dépendante de la fraction microsomiale du pancréas de rat

S. Cousineau

S. Heisler

Membre a labase

S. Cousineau

Résumé du colloque

Dans le réticulum sarcoplasmique du muscle squelettique, l'activité d'une ATPase calcium dépendante joue un rôle important dans la régulation de l'homéostasie du calcium cellulaire durant le couplage excitation-contraction. Notre étude porte sur l'existence d'une enzyme similaire dans le processus de stimulation-sécrétion du pancréas de rat. Pour ce faire, une fraction subcellulaire enrichie en microsomes a été isolée du pancréas de rat par centrifugation différentielle et caractérisée par des marqueurs enzymatiques. L'existence d'une ATPase Ca2+ dépendante a été démontrée: sa concentration optimale de calcium correspond à 0.5 mM en présence de 4 mM de Mg2+ (le magnésium n'est pas nécessaire pour maintenir l'activité hydrolytique). Le Km de cet enzyme est de 0.35 mM. Le La3+ inhibe fortement l'ATPase Ca2+ dépendante de façon dose dépendante. Des agents impliqués dans la sécrétion d'enzymes par les cellules pancréatiques exocrines, soit 1-MP cyclique (concentrations de 10-6 M à 10-3 M) et son dérivé dibutyrilé (concentrations de 10-6 M à 10-4 M) n'ont aucun effet sur l'activité enzymatique.

Contexte

Section :

Pharmacologie et toxicologie

Thème du colloque :

Pharmacologie et toxicologie

Hôte : École polytechnique de Montréal

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