Colloque

Isolation et caractérisation d'une ATPase Mg2+ dépendante de la membrane plasmati-que du pancréas de rat

G. Forget

S. Heisler

Membre a labase

G. Forget

Résumé du colloque

Pour pouvoir étudier l'action directe de différents sécrétagogues sur la membrane plasmati-que, une fraction subcellulaire du pan-créas de rat, riche en plasmalemme, a été isolée par centrifugation différentielle suivie d'une ultracentrifugation sur coussin de su-crose. Cette fraction a été caractérisée par microscopie électronique ainsi que par mar-queurs enzymatiques. La ouabaïne (2 mM), en pré-sence de Na+, K+, Mg2+, déçoit l'hydrolyse d'ATP de 10%. Le même niveau d'hydrolyse est observé avec l'ATPase Mg2+ dépendante. Une activité maximale de ce dernier enzyme est obtenue en présence de 2 mM Mg2+, alors que 25 mM HCO3 ou 4 mM Ca2+ activent de 15 à 20% l'hydrolyse d'ATP, toujours en présence de 2 mM Mg2+. Le carbachol, le 3',5'-cyclic adé-nosine monophosphate (cAMP) et son dérivé di-butyrilé, agents impliqués dans la sécrétion d'enzymes dans les cellules pancréatiques exo-crines n'ont aucun effet sur l'ATPase Mg2+ dépendante. Cependant, la sécrétine cause une inhibition incompétitive marquée de l'enzyme, qui est dose dépendante, inhibition qui est fortement potentialisée par le Ca2+. Les implications physiologiques possibles de ces résultats seront discutées.

Contexte

Section :

Pharmacologie et toxicologie

Thème du colloque :

Pharmacologie et toxicologie

Hôte : École polytechnique de Montréal

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Titre du colloque :

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