Colloque

Isolation et caractérisation d'une nouvelle famille de peptides provenant du système hématopoïétique d'un poisson téléostéen (carpe)

Daniel Belcourt

Hugh Bennett

Membre a labase

Daniel Belcourt

Résumé du colloque

Lors d'une étude phylogénique sur des peptides riches en cystéine isolés de tissus hématopoïétiques, nous avons découvert l'existence d'une nouvelle famille de peptides. Nos résultats d'étude consistent en la rate et du rein antérieur du poisson téléostéen (carpe). Les tissus ont été homogénéisés dans une solution physiologique de phosphate pour enlever les pigments. Le précipité comprend des macrophages et des mélano-macrophages qui demeurent attachés à la matrice structurelle. Ensuite, ce précipité est homogénéisé dans un milieu d'extraction acide. Le peptide C-10 a une séquence de 49 acides aminés dont 10 sont des cystéines qui forment 5 liens disulfures. La structure primaire de ce peptide fut la suivante: WHCDMTACTDPGICISCVYMGQCCRDGHICRGRYCHYCSNRTIHCL. Nous isolions 100-200μg de peptide par rate. Nous avons isolé nos peptides dans le système hématopoïétique du rat et de l'humain dont la structure est suffisamment semblable pour qu'ils soient de la même famille de peptides (Bateman et al.). Récemment, Shoyab et al., ont isolé éphiline 1 et 2 du rein du rat. Leurs séquences partagent une forte homologie avec la structure que nous avons isolée de la moelle osseuse de rat. Les ephiteline causent son inhibition de certaines cellules épidermiques ou la stimulation de la croissance de kératinocytes en culture. A cause de l'importance de facteurs qui régulent la croissance, nous constatons que le poisson consiste en un modèle pour l'étude de cette famille de peptides. Il est donc important de déterminer l'influence du peptide C-10 sur le développement de l'épiderme du poisson.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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