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Isolation et structure primaire du β-Lipotropine et du β-Endorphine de boeuf

L. Tan
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L. Tan

Résumé du colloque

Dans le but d'étudier l'origine biochimique de leucine-enképhaline, nous avons élucidé la structure primaire de β-LPH et du β-EP de boeuf. Ces 2 peptides ont été isolés des glandes hypophysaires, respectivement avec un rendement de 3 mg et 2 mg/100 g. Leur séquence a été déterminée par fragmentation enzymatique et dégradation selon Edman. Nous avons trouvé que le β-bov-LPH est composé de 91 résidus, au lieu de 93, tel que rapporté précédemment par Pankova. La réaction avec le CNBr et 80% d'acide formique fait apparaître 2 fragments majeurs, composés respectivement de 47 et de 44 résidus. Ceci confirme (1) qu'un des résidus Méthionine du β-LPH est situé en position 47; (2) l'autre est plus résistant au CNBr. La séquence du β-LPH et du β-EP de boeuf se révèle comme identique à celle du mouton. Ce fait est remarquable, puisqu'il n'existe des différences dans la séquence de l'ACTH d'origine ovine et bovine. Les spectres de dichroïsme circulaire indiquent que les β-LPH's d'origine ovine, bovine et humaine, ainsi que le β-EP, contiennent peu d'hélice dans l'eau à pH neutre. Cependant, en rendant le milieu moins polaire, en ajoutant du sel, ces hormones ou leurs dérivés Lipotropines se transforment en une conformation plus structurée. Ceci pourrait expliquer la stéréospécificité du β-LPH envers l'action des endopeptidases, libérant ainsi entre autres α- &-MSH, Met-EX, et les Endorphines.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d'Ottawa

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Titre du colloque :

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