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Isolation par protéolyse du domaine transmembranaire du récepteur d'acétylcholine et caractérisation par électrophorèse et spectroscopie infrarouge

Nathalie Méthot
John E. Baenziger
Michael P. Blanton
NM

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Nathalie Méthot

Résumé du colloque

La structure secondaire du domaine transmembranaire du récepteur d’acétylcholine (nAChR), canal ionique membranaire impliqué dans la transmission synaptique, a été étudiée par spectroscopie infrarouge, échange hydrogène/deutérium (H/D) et protéolyse. Sous conditions physiologiques, environ 25% du nAChR est résistant à l’échange H/D et cette partie qui est majoritairement hélicoïdale est probablement située dans l’environnement hydrophobe de la membrane. Des conditions alcalines d’échange et une membrane lipidique plus fluide ont été utilisées dans le but d’échanger le domaine membranaire et d’identifier directement sa structure secondaire. Les spectres infrarouges appuient la présence d’hélices α et l’absence de feuillets β transmembranaires. Le clivage protéolytique du nAChR par les enzymes protéinase K et la trypsine + la pronase génère plusieurs fragments identifiés par gels d’électrophorèse, de 25 à 35 kDa et de 7 à 35 kDa respectivement. L’analyse des produits de dégradation par spectroscopie infrarouge révèle une perte de structure en feuillets β suivant la protéolyse en comparaison avec le récepteur intact. De plus, nous avons effectué l’analyse structurale d’échantillons représentant un seul ou une combinaison des segments transmembranaires du nAChR et les spectres infrarouges sont typiques d’une majorité d’hélices α. En conclusion, nos résultats suggèrent une structure hélicoïdale du domaine transmembranaire du nAChR.

Contexte

Section :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
news icon Thème du colloque :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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