Colloque

Isolation, purification et caractérisation de la bactério-rhodopsine dans un ester de sucrose

Johanne Baribeau

François Boucher

Membre a labase

Johanne Baribeau

Résumé du colloque

La bactériorhodopsine a été isolée de la membrane pourpre de Halobacterium halobium. La protéine est solubilisée et délipidée selon une méthode standard et par la suite purifiée par chromatographie sur phényl sépharose en utilisant le lauryl sulfate (L-1690) comme détergent. La bactériorhodopsine purifiée dans le L-1690 a un maximum d'absorption à 540 nm; elle garde sa propriété d'adaptation à la lumière et elle forme de manière réversible, sous illumination, un intermédiaire méta-br dont la bande d'absorption est centrée à 385 nm. Sous alcalinisation du milieu, BR540 est convertie réversiblement, à l'obscurité, en une autre espèce absorbant à 480 nm. Le pKa de la réaction est de 8,5 et l'équilibre entre BR540 et BR480 est dépendant de la température. La comparaison entre les propriétés photochimiques des deux espèces de bactériorhodopsine seront présentées.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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