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Résumé du colloque
Dans la cellule, les polyribosomes (PR) sont associés au cytosquelette (CS) pour former un complexe polyribosomes-cytosquelette (CRPCS). Jusqu'à maintenant, les données quant à cette structure provenaient presque exclusivement de cultures cellulaires transformées. Le but de ce travail est de mettre en évidence et de caractériser le CRPCS dans les cellules ou tissus normaux de mammifères. Pour les réticulocytes de lapin, nous avons adopté une méthode dérivée de celle utilisée pour les cellules en culture. Les réticulocytes ont donc été exposés à des concentrations modérées de Triton X-100 et le matériel insoluble, constitué de CRPCS, récupéré par centrifugation. Cette préparation contient des ribosomes, tel que révélé par centrifugation en gradient de saccharose. Le profil électrophorétique de ce matériel révèle la présence de protéines semblables à l'actine et probablement à la myosine et à la spectrine. L'identification positive de ces protéines est en cours. La méthode utilisée pour le cerveau de hamster consiste à traiter un surnageant 10000 Xg d'homogénat avec du Triton X-100. Le matériel insoluble est alors recueilli à basse centrifugation. Le complexe CRPCS obtenu contient une quantité très appréciable de polyribosomes et polymérisés ainsi que des protéines électrophorétiquement semblables à des protéines du CS.
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