Colloque

Isolement et caractérisation d'ADN complémentaires encodant l'estradiol déshydrogénase chez l'humain

V. Luu-The

J. Cote

L. Lagacé

F. Labrie

J. Couët

H. Zhao

Y. Lachance

J. Simard

C. Labrie

G. Leblanc

Membre a labase

V. Luu-The

Résumé du colloque

Les estrogènes jouent un rôle essentiel dans le développement et le fonctionnement des tissus responsables de la reproduction, de la fertilité et des fonctions sexuelles chez la femme. De plus, le contrôle de l'activité des estrogènes représente l'approche la plus efficace dans le traitement du cancer du sein et d'autres maladies estrogéno-dépendantes. Ces données nous ont incité à isoler le cDNA encodant l'estradiol déshydrogénase (E2DH), l'enzyme responsable de la transformation de l'estrore précurseur à faible activité estrogénique en estradiol, l'estrogène le plus actif. Le cDNA encodant l'E2DH fut isolé à partir d'une librairie de cDNA de placenta humain construite dans λgt11. La librairie fut criblée au moyen d'une sonde d'oligonucléotides synthétisée à partir de la séquence d'acides aminés correspondant au site catalytique de l'enzyme. Cinq clones positifs ont été isolés. L'analyse de la séquence d'acides nucléiques montre que les cinq clones dérivent du même mRNA. La séquence du clone le plus long (hpE2DH36) encode 319 acides aminés. Des cDNAs d'origine mammaire et testiculaire permettent cependant de compléter la partie codante de l'enzyme qui compte ainsi 321 acides aminés. Quatre évidences indirectes démontrent que les cDNAs isolés encodent l'E2DH. 1) La séquence des acides aminés déduite de la séquence des cDNAs contient les 20 acides aminés du site actif décrit antérieurement. 2) Elle contient aussi la séquence de 23 acides aminés de la partie NH2-terminale de notre enzyme purifiée. 3) Deux des cinq clones produisent une protéine de fusion avec la β-galactosidase qui est reconnue par anticorps polyclonal. 4) La masse moléculaire (34853) et la composition des acides aminés obtenues à partir de la séquence d'acides aminés déduite correspondent à la masse et la composition des acides aminés obtenues à partir de l'enzyme purifiée. La disponibilité de ce cDNA ouvre la voie à l'étude en détail des facteurs qui contrôlent l'expression de cet important enzyme, non seulement dans les gonades mais également dans d'autres tissus périphériques dépendants des estrogènes.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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