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Résumé du colloque
La 17b-hydroxystéroide déshydrogénase (17b-HSD) est une famille d’enzymes qui catalyse l’interconversion du groupe 17b-hydroxy des stéroides C18 et C19 en 17-céto. Elle joue alors un rôle primordial dans la régulation de la concentration des hormones sexuelles males et femelles actives, notamment, l’estradiol (E2), la testostérone (T) et la dihydrotestostérone (DHT). Récemment, 4 types de 17b-HSD ont été clonés. Le type 1 et 3 catalyse préférentiellement la conversion de l’estrone (E1) et la 4-androstènedione (4-dione) en E2 et T, respectivement, tandis que le type 2 transforme préférentiellement E2 en E1 et T en 4-dione, et le type 4 catalyse la transformation de E2 en E1 et la 5-androstènediol (5-diol) en déhydroépiandrostérone (DHEA). Dans cette étude nous décrivons l’isolement et la caractérisation chez la souris d’une 17b-hydroxystéroide déshydrogénase qui, après transfection de l’ADN complémentaire dans les cellules de mammifère catalyse préférentiellement la transformation de la 4-dione en T. Comme la 17b-HSD5 humaine, la 17b-HSD5 de souris possède une homologie très faible avec les autres membres de la 17b-HSD (approximativement 10%?) par contre, elle possède une homologie beaucoup plus forte avec les membres de la 3a-HSD, notamment 71, 76, 75, 76 % d’identité avec la 3a-HSD de rat, d’humain type 1, d’humain type 2 et la 17b-HSD5 d’humain respectivement.
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