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Isolement et caractérisation d'une 3α-HSD type 2 de prostate humaine

Isabelle Dufort
Fernand Labrie
Penny Soucy
Van Luu-The
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Isabelle Dufort

Résumé du colloque

La 3a-hydroxystéroïde deshydrogénase (3a-HSD) catalyse la conversion de la dihydrotestostérone (DHT) et de la 5a-androstane-3, 17-dione en 5a-androstane-3a, 17b-diol et androstérone, respectivement. Cette enzyme joue un rôle important dans le contrôle du niveau intracellulaire de la DHT dans les tissus périphériques. Une analyse préliminaire de l'ARN en utilisant des oligonucléotides spécifiques à la 3a-HSD type 1 appelée chlordecone reductase révèle que ce dérivé exprimé principalement dans le foie n'est pas responsable de l'activité 3a-HSD retrouvée dans la prostate. En utilisant le cDNA de la (17b,20a)-HSD humaine qui possède 84% d'homologie avec la 3a-HSD type 1 comme sonde nous avons criblé une banque lgt11 d'ADN complémentaire de prostate humaine et isolé un clone qui catalyse l'inactivation de la DHT en 5a-androstane-3a, 17b-diol après transfection dans des cellules embryonnaires de rein humain (293). Une faible activité 20a-HSD qui transforme la progestérone en 20a-progestérone est observée, mais l'activité 17b-HSD est absente. Un alignement des séquences d'acides aminés entre les 3a et 20a-HSD apparentées indique que la 3a-HSD type 2 possède 80.9 et 67.5% d'identité avec les 3a-HSDs humaine de type 1 et de rat, 78.1 et 67.3% avec la 20a-HSD de lapin et de rat ainsi que 94.7 et 99.0% avec les dihydrodiols humaines nommées HARKc et HARKd.

Contexte

Section :
Endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Endocrinologie
host icon Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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