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Isomérisation du rétinal et de ses dérivés

Martin Lamoureux
Daniel Vocelle
ML

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Martin Lamoureux

Résumé du colloque

Les stéréoisomères de l'aldéhyde de la vitamine A jouent un rôle important dans la transduction visuelle chez les animaux et dans la production d'énergie de certaines bactéries halophiles. Ceux-ci subissent des isomérisations cis-trans médiées par la protéine qui entoure le chromophore. Deux mécanismes ont été proposés pour expliquer ces isomérisations thermiques. L'un fait appel à la délocalisation de la charge positive générée par la protonation de la base de Schiff du rétinal par un acide aminé de la protéine tandis que l'autre fait appel à la formation transitoire d'un ion covalent entre le carbone de la double liaison subissant l'isomérisation et un groupement de la protéine. Nous avons mis au point des modèles moléculaires de la rhodopsine (Rh) et de la bactériorhodopsine (bR) qui sont susceptibles de différencier entre deux mécanismes. Ces modèles font appel au trifluoroéthanol (TFE) comme agent d'isomérisation des isomères du rétinal. Des résultats préliminaires ont permis de calculer de t1/2 de 60 minutes pour la transformation du 13-cis rétinal en son isomère tout-trans. La méthode d'analyse RMN 1H qui permet d'identifier et de quantifier tous les isomères du rétinal. Une proposition de mécanisme présente et celle-ci fera l'objet d'études pour en confirmer l'exactitude. Pour ce faire, l'action isomérisante du TFE sera explorée pour l'utilisation de divers alcools halogénés. Les études seront étendues aux aux isomères du rétinal et de leur bases de Schiff. En conclusion, par la création de nouveaux modèles de Rh et de la bR, nous croyons être en mesure d'expliquer le mécanismes des isomérisations présentes dans plusieurs procédés biologiques.

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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