Colloque

La carboxyle méthyltransférase des protéines G est une métalloenzyme

Quynh-Tran Nguyen

Membre a labase

Quynh-Tran Nguyen

Résumé du colloque

La protéine C-terminale carboxyle méthyltransférase (PCMT), une enzyme strictement membranaire, méthyle les protéines G hétérotrimériques et les petites GTPases telles que les Rho et Ras qui sont impliquées dans la transduction des signaux à travers les membranes cellulaires. Pour mieux comprendre le rôle de la PCMT, nous avons caractérisé la distribution et l’expression cette enzyme à l’aide d’un anticorps anti-PCMT produit par notre laboratoire. La PCMT est largement distribuée dans les préparations de membranes totales des tissus étudiés chez le rat. Cependant, l’activité de cette enzyme n’est pas corrélée avec son expression dans certains tissus (pancréas, testicules), suggérant l’existence de deux isoformes de la PCMT. De plus, l’anticorps détecte la PCMT dans les membranes intracellulaires du rein, tandis qu’elle n’est pas détectée dans les autres fractions membranaires. Cependant, une activité de la PCMT est observée dans ces membranes, notamment dans les membranes à bordure en brosse, suggérant à nouveau la présence de deux isoformes de l’enzyme. L’analyse électrophorétique démontre que contrairement à l’EDTA et l’EGTA, la phénanthroline inhibe totalement la capacité de la PCMT à méthyler les petites protéines G et les sous-unités g de protéines G hétérotrimériques dans les membranes intracellulaires. Ces résultats indiquent que la PCMT est une métalloenzyme liant le zinc. L’ensemble de nos résultats démontrent qu’il y a deux formes de PCMT dans les membranes cellulaires et que ces méthyltransférases sont des métalloenzymes.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie structurale

Thème du colloque :

Biochimie et biologie structurale

Responsables :

Vasek Mezl

Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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