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Résumé du colloque
La régulation hydrique intracellulaire s'effectue avec les mêmes classes de solutés chez des organismes très éloignés sur le plan phylogénétique. Cette convergence dans le choix des osmolytes suggère qu'une valeur sélective est associée à leur utilisation. Les études menées chez les bactéries, les animaux et les plantes indiquent que les osmolytes sont en effet choisis pour leur compatibilité avec les enzymes. Ayant même n'ayant été étudié de ce point de vue chez les protozoaires, nous avons entrepris d'investiguer les interactions de divers solutés osmorégulateurs avec la malate déshydrogénase (MDH) produite par Acanthamoeba castellanii. Les enzymes de cette petite amibe du sol sont appelées à fonctionner en présence de différents concentrations de solutés puisque l'instabilité osmotique du milieu entraîne des changements de la teneur cellulaire en eau et solutés, notamment en acides aminés et en ions inorganiques. La MDH a été extraite des amibes après quatre jours de culture axénique par homogénéisation aux ultrasons, centrifugation et tamisage moléculaire. La MDH ainsi obtenue possède un Km de 30 μmol/L pour l'oxaloacétate. Notre étude permet de comparer, à deux niveaux de substrat, l'influence de diverses concentrations d'autres amines, d'ions inorganiques et de plusieurs autres solutés, dont le 1,3-diaminopropane. Cette polyamine est, selon l'étude en laboratoire de (1984), présente en quantité suprêmement importante chez Acanthamoeba. Nos résultats révèlent que le NaCl et surtout le CaCl2 peuvent réduire l'activité de la MDH tandis que le KCl affiche une compatibilité presque totale avec cette enzyme.
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