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La conception d'une nouvelle méthode d'analyse pour études cinétiques de l'étape d'acylation de la transglutaminase de foie de cobaye

Nicolas Day
Jeffrey Keillor
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Nicolas Day

Résumé du colloque

Les transglutaminases catalysent l'incorporation de liens e-(g-glutamyl)lysine entre protéines en transférant le groupe acyle d'un donneur amide (Gln) à un accepteur amine (Lys). Elles sont possiblement impliquées dans la catalyse de plusieurs réactions biologiques importantes, en incluant la stabilisation des caillots de sang, le développement des cataractes, l'apoptose des cellules immunitaires provoquée par le VIH, et la formation des plaques d'amyloïdes associées à la maladie d'Alzheimer. Le processus catalysé par enzyme comprend deux étapes : l'acylation et la désacylation. Afin d'étudier la première étape du mécanisme enzymatique, soit l'étape d'acylation, nous avons développé une méthode pour suivre la libération d'un équivalent d'ammoniac pendant l'étape d'acylation en utilisant une seconde enzyme, la glutamate déhydrogénase (GDH) (E.C. 1.4.1.3). Celle-ci analyse une réaction secondaire qui utilise l'ammoniac comme substrat et peut être suivie de manière spectrophotométrique, ce qui permet de suivre de façon continue la réaction cinétique. À l'aide de cette méthode, nous avons effectué des études cinétiques faites avec plusieurs substrats analogues, à plusieurs pH. Les résultats de ces études contribueront à nos connaissances sur le fonctionnement de l'enzyme et nous aideront à élucider le mécanisme de l'enzyme.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Thème du colloque :
Chimie organique
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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