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La Cristallisation de la 17ß-hydroxystéroïde déshydrogénase humaine native sous différentes formes

Dao-Wei Zhu
Sheng-Xiang Lin
DZ

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Dao-Wei Zhu

Résumé du colloque

La 17ß-hydroxystéroïde déshydrogénase (17ß-HSD) de placenta humain est à base de la conversion des œstrogènes qui stimulent le cancer du sein. Afin d’étudier cette enzyme d’importance majeure dans le cancer du sein, nous avons projeté la cristallisation de la 17ß-HSD afin d’obtenir sa structure tridimensionnelle. La technique de diffusion en vapeur a été utilisée. Le réservoir contenait du polyéthylèneglycol (4%) et MgCl2 à pH 7.5. Les premiers cristaux du complexe 17ß-HSD-NADP+ ont pu être obtenus. Ce type de cristal diffracte jusqu’à une résolution de 2.2 . La structure de la 17ß-HSD est maintenant déterminée. Présentement, les cristaux d’aponezyme et de complexe enzyme-estradiol sont aussi obtenus dans des conditions similaires. Les cristaux monoclinique de l’aponezyme ont une dimension de 0.12 x 0.28 x 0.3 mm^3. Une série de cristaux de 1.0 x 0.25 x 0.35 mm^3. Ces cristaux diffractent à 2.6 . Les structures correspondantes sont en train d’être déterminées par la substitution moléculaire en utilisant des coordonnées disponibles de la 17ß-HSD-NADP+.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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