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La dégradation de différents ARN par la ribonucléase du virus influenzae

D.J.S. Arora
J. Hill-Schubert
L. Vincent
DA

Membre a labase

D.J.S. Arora

Résumé du colloque

Une ribonucléase a été purifiée de la souche A/PR/8/34 (H0N1). L'enzyme purifiée ne contenait aucune activité ADNasique, phosphodiestérasique ou phosphatasique. L'activité enzymatique est inhibée par le dodécyl sulfate de sodium, l'éthanol et l'EDTA, et elle ne requiert pas d'ions divalents. La fonction est étroitement associée aux virus animaux très peu connus. Nous rapportons que la ribonucléase isolée du virus influenzae dégrade l'ARN monocaténaire mais elle ne dégrade pas l'ARN bicaténaire. L'enzyme purifiée, dissoute dans un tampon phosphate 0.05 M, pH 7.0, a été incubée à 37°C en présence d'ARN de levure (3μg). Des échantillons ont été prélevés du mélange à des temps différents. L'analyse de la dégradation de l'ARN 28S et de l'ARN 23S était plus rapide par rapport à l'ARN 16S. Des oligosaccharides étaient donc présents dans ce qui restait. L'enzyme est donc spécifique pour les ARN. Finalement, les composés monocaténaires et bicaténaires, ainsi que les fragments d'ARN, ont été analysés après la libération de matériel acido-soluble par électrophorèse. L'activité enzymatique semble être mode d'action de la ribonucléase est celle endonucléolytique. 10x des homopolymères poly (A) et poly (U) a été dégradé, 3x du poly (C) a été dégradé et le poly (C) était difficilement dégradable par l'enzyme.

Contexte

Section :
Microbiologie, immunologie et virologie
news icon Thème du colloque :
Microbiologie, immunologie et virologie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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