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La dépendance en magnésium de la déshydrogénase à NAD du diméthylènetétrahydrofolate des cellules ascitiques Ehrlich

Ethel M. Rios-Orlandi
Robert E. Mackenzie
EM

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Ethel M. Rios-Orlandi

Résumé du colloque

La présence d'un cation métallique bivalent (Mg2+, Mn2+) est requise pour le fonctionnement de la déshydrogénase à NAD du diméthylènetétrahydrofolate. L'enzyme bifonctionnelle, qui agit aussi comme une cyclohydrolase se trouve dans des cellules transformées, embryonnaires et non-différenciées des mammifères mais non dans les cellules qui sont différenciées, comme celles du tissu adulte normal. Il a été démontré dans cette cellule mammifère, une protéine trifonctionnelle possédant une activité de déshydrogénase du NADP et du NAD. Dans des expériences de vitesse initiale et d'inhibition, nous avons établi que la déshydrogénase suit le modèle de la réaction à déplacement aléatoire ordonné avec la fixation obligatoire du nucléotide en premier, suivie par la fixation du substrat folique. De plus, l'inhibition compétitive par un excès de NADH, lorsque le NAD est en substrat varié, montre une libération ordonnée des produits, le NADH étant le dernier produit libéré. En présence de concentrations variées de magnésium, les résultats des expériences cinétiques démontrent une diminution de la Km de la déshydrogénase vis-à-vis le NAD. Il semble que la présence de magnésium soit la condition préalable pour la fixation du nucléotide.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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