Colloque

La désactivation thermique de la myosine

Ludovic Ouellet

Gérard Pelletier

Membre a labase

Ludovic Ouellet

Résumé du colloque

Au cours d'une étude des effets de pH sur l'activité ATPase de la myosine, la désactivation de la myosine a dû être étudiée. La réaction de désactivation est du premier ordre par rapport à la concentration de la protéine et par rapport au temps, mais dépend du pH d'une façon complexe: l'ordre par rapport à la concentration des ions OH- varie de zéro à pH 7.5 à environ 4.5 à pH 10.6. Les énergies et entropies d'activation à pH constant sont à pH 8 : ΔH=56.1 kcal/mole-1, ΔS*=107 u.e. mole-1; à pH 10.5, ΔH=58,0 kcal/mole-1 ΔS*=137 u.e. mole-1.

Contexte

Section :

Chimie physique et inorganique

Thème du colloque :

Chimie physique et inorganique

Responsables :

J. A. Herman Donald Patterson

Hôte : Université d’Ottawa

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