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La glutamyl-tRNA synthétase de Escherichia coli contient un atome de zinc essentiel pour son activité catalytique

Jinhua Liu
Jacques Lapointe
Sheng-Xiang Lin
Anne Brisson
JL

Membre a labase

Jinhua Liu

Résumé du colloque

La glutamyl-tRNA synthétase (GluRS) catalyse l'aminoacylation du tRNAGlu. Nous avons observé par absorption atomique et fluorescence des rayons-X que la GluRS contient un atome de zinc. L'agent chélateur spécifique pour le zinc, le 1,10-phénanthroline, peut enlever le zinc de la GluRS, ce qui entraîne une perte de son activité catalytique, un changement de sa structure secondaire évalué par l'absorbance IR des bandes amide I et II (entre 1480 et 1720 cm-1), et un changement de conformation détecté par électrophorèse sur gel de polyacrylamide dans des conditions non dénaturantes. Les domaines structuraux de la GluRS (27.3 K et 26.5 K), obtenus par protéolyse partielle, (Brisson et al. 1989, Biochem, Cell Biol. 67, 404-410) ont isolés par chromatographie sur échange d'anions de type FPLC (Mono-Q). Les résultats montrent que le zinc est contenu dans le domaine structural de 27.3 K correspondant à la moitié N-terminale de cette enzyme.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

Biochimie
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