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La L-glutamyl-tRNA synthétase de cerveau de boeuf: purification et propriétés

C. Vadeboncoeur
J. Lapointe
CV

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C. Vadeboncoeur

Résumé du colloque

Nous avons purifié la GluRS de cerveau de boeuf environ 400 fois par centrifugations différentielles, précipitation au sulfate d'ammonium, et chromatographies successives sur colonnes de sépharose 6B et hydroxyapatite. Environ 30% de l'activité de cet enzyme est fortement associée à la fraction membranaire, et le reste migré sur sépharose 6B comme un complexe de haut poids moléculaire contenant également de la glutamate déshydrogénase. Ce complexe pénètre pas dans un gel de 7% de polyacrylamide et 0.1% sodium laurylate (Davis (1964) Ann. New York Acad. Sci. 121, 404-427) L'enzyme est stabilisée par 5mM 2-mercaptoéthanol, 0.1mM EDTA et 15% glycérol. Son pH optimum est 8.2. Son Km pour le glutamate est 0.1mM, ce qui suggère que la GluRS est toujours saturée par ce substrat, considérant que le glutamate est l'acide aminé le plus concentré dans le cerveau total (environ 10mM). Nous continuons à caractériser cet enzyme afin de le comparer à la GluRS de E. coli, qui est impliquée dans le contrôle de la biosynthèse du glutamate.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d'Ottawa

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Titre du colloque :

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