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La lipoxigénase, un enzyme spécifique pour l'oxydation du membre cis,cis-1,4-pentadiène de l'acide arachidonique, inactive SRS-A

P. Strois
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Membre a labase

P. Strois

Résumé du colloque

Nos travaux récents ont montré que SRS-A (Slow Reacting Substance of Anaphylaxis), un des médiateurs des réactions d'hypersensibilité, pouvait être inactivée in vitro par la lipoxigénase (lipoxygenase). Le but de cette étude est de confirmer les observations précédentes et d'étudier certaines caractéristiques de cette réaction enzymatique. SRS-A obtenue de ces espèces animales soit la souris, le rat, le cobaye et l'humain et incubée en présence de l'enzyme a perdu son activité. De plus, l'activité enzymatique de SRS-A provenant de l'épidermide de rat et de la lipoxigénase (C.A.1.13.11.13) nous a permis de caractériser cette réaction. Cette étude a montré que l'effet de certaines substances pharmacologiques telles que l'indométhacine et le nordihydroguaiaretic acid (NDGA) inhibent la réaction. L'activité spécifique de l'enzyme a été mesurée par la quantification des produits réactionnels de l'acide arachidonique préalablement incubé avec SRS-A. Des résultats obtenus avec le peptide HP-52, (a) que l'inactivation soit spécifique, (b) que l'enzyme modifie les propriétés pharmacologiques de SRS-A, (c) qu'elle soit spécifique d'un acide gras polyinsaturé, et (d) que celle-ci inhibe une cis,cis-1,4-pentadiène. (Une partie de ces travaux a été effectuée dans le laboratoire du regretté Dr. R.P. Orange, Hôpital Sick Children, Toronto).

Contexte

Section :
Pharmacologie et endocrinologie
news icon Thème du colloque :
Pharmacologie et endocrinologie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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