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La phosphorylation des neurofilaments in vitro

J.P. Julien
A. Czarlinska
W.E. Mushynski
JJ

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J.P. Julien

Résumé du colloque

Les neurofilaments chez le rat sont composés de trois polypeptides ayant des poids moléculaires de 200K, 145K et 68K daltons. Des préparations riches en neurofilaments, obtenues par la méthode de la flottation des axones, furent incubées en présence de [γ-32P] ATP à 30°C dans l'acide 2[N-morpholino] ethane sulfonique 50 mM, MgCl2 10 mM, pH 6.5. Les trois protéines séparées par l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de sulfate dodécyle de dodécyle. La radioactivité des bandes de 200K, 145K et 68K daltons fut détectée par autoradiographie ou par le comptage par scintillation. La phosphorylation des neurofilaments in vitro est catalysée par une protéine kinase associée à ces organelles et les résultats révèlent que les trois sous-unités polypeptidiques sont marquées avec 32P. Le Km pour l'ATP est de 20 µM mais les trois polypeptides de 200K, 145K et 68K ont des vitesses maximales d'incorporation de 32P différentes. L'adénosine monophosphate cyclique (cAMP) n'a aucun effet sur l'activité de la kinase.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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