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Résumé du colloque
Nos études antérieures nous ont permis de démontrer que le patron in vivo des protéines phosphorylées était modifié chez une suspension cellulaire d’alfalfa lors de l’acclimatation au froid. Ceci suggère que la cascade de phosphorylation (P) des protéines joue un rôle dans la transmission du signal de basse température pendant l’acclimatation au froid et la désacclimatation. Les germes de blé d’hiver (Triticum aestivum cv. Frédérick) furent acclimatés à 4°C et incubés en présence de H2 32PO4 (0.1mCi/ml) pour le marquage in vivo des protéines. Celles-ci furent extraites au phénol et analysées sur gels d’électrophorèse bidimensionnels (IEF/SDS) puis sur gels de polyacrylamide. Les résultats démontrent un changement rapide dans le patron de P. Déjà après 5 jours, des changements furent observés, impliquant 5 à 8 nouvelles protéines de P. M apparent des 50kDa (P1, 4, 5, 6), et cela après 10 jours. Ces résultats confirment nos observations antérieures et suggèrent que la cascade de P. joue un rôle dans la régulation de la tolérance au froid. Le mécanisme par lequel ces protéines incluent le signal de basse température reste à être élucidé.
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